Presentation
The capacity of albumin to bind to beta-amyloid
Capacidad de unión de la albúmina al beta-amiloide
Rev Neurol 2010
, 50(Suplemento 5),
1–4;
https://doi.org/10.33588/rn.50S05.2010083
Abstract
INTRODUCTION Most plasma beta-amyloid peptide (Aß) has been described to circulate bound to albumin (aprox. 90%). Moreover, a balance between peripheral and brain Aß seems to exist, so a reduction of Aß levels in blood through plasma exchange with therapeutic albumin should induce a clearance of brain Aß. In this study, content of Aß in therapeutic albumin as well as its binding capacity were characterized.
MATERIALS AND METHODS Levels of Aß(1-40) and Aß(1-42) were determined by means of ELISA technique in therapeutic albumin (human albumin Grifols; n = 18 batches), in normal plasma (n = 8) and in plasma from patients with Alzheimer disease (n = 45). Binding capacity of therapeutic albumin to synthetic peptides containing the primary sequence of human Aß(1-42) was determined by means of surface plasmon resonance (SPR) technique.
RESULTS Both the Aß(1-40) and Aß(1-42) levels in therapeutic albumin were always lower than the last valid point measured in the standard curve (< 25 to < 63 pg/mL). Levels in normal plasma and in plasma from Alzheimer disease patients ranged between < 25 to 312 pg/mL for Aß(1-40), and < 25 to 279,4 pg/mL for Aß(1-42). SPR studies confirmed the high affinity of therapeutic albumin for the experimental Aß peptide.
CONCLUSIONS Human albumin Grifols shows undetectable Aß levels, and lower to those observed in normal plasma and in plasma from patients with Alzheimer diisease. Moreover, it was able to bind peptides containing the sequence of human Aß(1-42).
MATERIALS AND METHODS Levels of Aß(1-40) and Aß(1-42) were determined by means of ELISA technique in therapeutic albumin (human albumin Grifols; n = 18 batches), in normal plasma (n = 8) and in plasma from patients with Alzheimer disease (n = 45). Binding capacity of therapeutic albumin to synthetic peptides containing the primary sequence of human Aß(1-42) was determined by means of surface plasmon resonance (SPR) technique.
RESULTS Both the Aß(1-40) and Aß(1-42) levels in therapeutic albumin were always lower than the last valid point measured in the standard curve (< 25 to < 63 pg/mL). Levels in normal plasma and in plasma from Alzheimer disease patients ranged between < 25 to 312 pg/mL for Aß(1-40), and < 25 to 279,4 pg/mL for Aß(1-42). SPR studies confirmed the high affinity of therapeutic albumin for the experimental Aß peptide.
CONCLUSIONS Human albumin Grifols shows undetectable Aß levels, and lower to those observed in normal plasma and in plasma from patients with Alzheimer diisease. Moreover, it was able to bind peptides containing the sequence of human Aß(1-42).
Resumen
Introducción Se ha descrito que la mayor parte del péptido beta-amiloide (Aß) plasmático se halla unido a albúmina (aprox. 90%) y que parece existir un equilibrio entre el Aß periférico y el cerebral, por lo que debería ser posible reducir sus niveles en sangre mediante el recambio plasmático con albúmina terapéutica que, a su vez, podría influir en el desalojo de Aß cerebral. En este estudio se realizó una caracterización del contenido y la capacidad de unión de la albúmina terapéutica al AC.
Materiales y métodos Niveles de Aß1-40 y Aß1-42 en albúmina terapéutica (albúmina humana Grifols; n = 18 lotes), así como en plasma normal (n = 8) o de pacientes con enfermedad de Alzheimer (n = 45), se determinaron mediante ELISA. La capacidad de unión de la albúmina terapéutica a péptidos sintéticos con la secuencia primaria del Aß1-42 humano se determinó mediante resonancia de plasmones de superficie (SPR).
Resultados Los niveles tanto de Aß1-40 como de Aß1-42 en la albúmina terapéutica fueron siempre inferiores al último punto válido de la curva estándar (< 25 a < 63 pg/mL). Los niveles en plasma normal o de pacientes con enfermedad de Alzheimer oscilaron entre < 25 y 312 pg/mL para Aß1-40 y < 25 y 279,4 pg/ml para Aß1-42. Los experimentos de SPR confirmaron una alta afinidad de la albúmina terapéutica por el péptido Aß experimental.
Conclusiones La albúmina humana Grifols presenta un contenido indetectable de Ab e inferior al observado en plasma de controles normales y pacientes con enfermedad de Alzheimer, y además es capaz de unirse a péptidos con la secuencia del Aß1-42 humano.
Materiales y métodos Niveles de Aß1-40 y Aß1-42 en albúmina terapéutica (albúmina humana Grifols; n = 18 lotes), así como en plasma normal (n = 8) o de pacientes con enfermedad de Alzheimer (n = 45), se determinaron mediante ELISA. La capacidad de unión de la albúmina terapéutica a péptidos sintéticos con la secuencia primaria del Aß1-42 humano se determinó mediante resonancia de plasmones de superficie (SPR).
Resultados Los niveles tanto de Aß1-40 como de Aß1-42 en la albúmina terapéutica fueron siempre inferiores al último punto válido de la curva estándar (< 25 a < 63 pg/mL). Los niveles en plasma normal o de pacientes con enfermedad de Alzheimer oscilaron entre < 25 y 312 pg/mL para Aß1-40 y < 25 y 279,4 pg/ml para Aß1-42. Los experimentos de SPR confirmaron una alta afinidad de la albúmina terapéutica por el péptido Aß experimental.
Conclusiones La albúmina humana Grifols presenta un contenido indetectable de Ab e inferior al observado en plasma de controles normales y pacientes con enfermedad de Alzheimer, y además es capaz de unirse a péptidos con la secuencia del Aß1-42 humano.
Keywords
Albumin
Alzheimer disease
Beta-amyloid peptide
Palabras Claves
Albúmina
Enfermedad de Alzheimer
Péptido beta-amiloide
